MTD 243-670 Uživatelský manuál Strana 152
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DISKUSSION KAPITEL 4
• Mit Asparagin, Threonin und Serin liegen in den überlangen Proteinen gerade die
drei Aminosäuren stark konzentriert vor, deren Substituierung durch N- und O-
verknüpfte Glycosylierung insbesondere in pathogenen Bakterien gut dokumentiert
ist (Benz & Schmidt, 2002; Szymanski & Wren, 2005). Den Oligosaccharidresten
der Glycoproteine werden Funktionen für die stabile Haftung an spezifische Gewe-
betypen, für die Invasion von Wirtszellen und als Antigene der Immunantwort zuge-
schrieben (Dobos
et al., 1996; Benz & Schmidt, 2001). An der Synthese und As-
semblierung der Oligosaccharide und an der Verknüpfung mit Asparagin (N-
Verknüpfung) bzw. mit Serin/Threonin (O-Verknüpfung) sind Enzyme beteiligt, die
ursprünglich der LPS-Biosynthese zugeschrieben wurden (Szymanski
et al., 1999).
Möglicherweise üben die in
Msp. stadtmanae identifizierten spezifischen Enzyme
der Zellwandsynthese eine ähnliche Funktion aus (siehe 4.II.3.1).
4.II.4 Spezifische Anpassungen des Msp. stadtmanae-Genoms
Im Vergleich zu anderen Archaeen und darunter besonders den methanogenen, zeigt das
Genom von
Msp. stadtmanae einige spezifische Anpassungen, die in enger Beziehung
zu seinem besonderen Habitat zu sehen sind. Einerseits gewährleistet das Wachstum im
menschlichen Enddarm eine Nährstoffversorgung, die
Msp. stadtmanae eine Reduktion
des Stoffwechsels und damit der genetischen Ressourcen erlaubt, die sich in der im
Vergleich zu allen bisher sequenzierten methanogenen Archaeen niedrigsten Anzahl
CDSs ausdrückt. Andererseits sind mit dem Wachstum in dieser potentiell feindlichen
Umgebung Anpassungen verbunden, die sich aus der Auseinandersetzung mit dem
menschlichen Immunsystem ergeben.
Die Reduktion der genetischen Ressourcen zeigt sich darin, daß
Msp. stadtmanae
im Gegensatz zu anderen methanogenen Archaeen die Fähigkeit zu autotrophem Wach-
stum, zur Methanogenese aus CO
2
und H
2
, ebenso wie zur Synthese einiger Cofaktoren
und Aminosäuren verloren hat.
Msp. stadtmanae fehlt der CO-Dehydrogenase/Acetyl-
CoA-Synthase-Komplex; ein Molybdopterin-Cofaktor kann nicht synthetisiert werden.
Aus dem Medium müssen mindestens Ammonium, Acetat, Kohlendioxid, Thiamin,
Biotin und Isoleucin aufgenommen werden (Miller & Wolin, 1985). Für die Auseinan-
dersetzung mit dem menschlichen Immunsystem wendet
Msp. stadtmanae wahrschein-
lich deutlich mehr als ein Zehntel der gesamten Genomsequenz auf, die für spezifische
141
- Inhaltsverzeichnis 3
- Abkürzungsverzeichnis 8
- 1 Einleitung 12
- 2 Material und Methoden 16
- 2.2 Nährmedien und Puffer 17
- 2.2.2 Medienzusätze 17
- 2.3.1 Zellanzucht 18
- 2.3.2 Stammhaltung 20
- 2.4.1 Geräte und Lösungen 20
- 20x TAE-Puffer 22
- 2.4.10 Scheren von DNA 25
- 2.5.1 Restriktion 26
- 2.5.2 Dephosphorylierung 26
- 50 µl Ansatz 27
- 70 µl Ansatz 27
- 2.5.5 Ligation 28
- 2.6.1 TOPO TA-Klonierung 28
- 4 µl Ansatz 29
- 2.7 Amplifikationen 30
- 2.8 Genbanken 33
- 2.8.1 Plasmidbanken 34
- 2.9 Sequenzierung 34
- „½-LGA“-Sequenzieransatz 35
- Stop-Mix 37
- MegaBACE-Sequenzieransatz 37
- 2.11 Lückenschluß 39
- 2.11.1 Primerwalking 39
- 2.11.2 Lückenschluß mit PCR 40
- 2.11.3 Multiplex-PCR 41
- 2.12 BLAST 42
- 2.12.1 Bidirektionaler BLAST 42
- 2.13.3 Annotation in ERGO 44
- 2.14 Kumulativer GC-Skew 46
- 3 Ergebnisse 48
- Pile-ups assemblieren 53
- Pile-ups 53
- Bsp143I 56
- 3.I.1.5 Lückenschluß 58
- 3.I.1.6 Sekundärstrukturen 58
- R. eutropha H16 werden noch 59
- 3.I.2 Sequenzanalyse 60
- 3.I.2.1 G+C-Gehalt 63
- Bu. pseudomallei K96243 65
- Bo. bronchiseptica RB50 65
- 3.I.2.3 RNA-Gene 66
- 3.I.2.5 Annotation 68
- R. eutropha (H16_B1213) 80
- R. eutropha nachge 80
- R. eutropha 81
- et al., 1974) 81
- R. eutropha um zwei weitere 81
- 3.I.4.2.1.4 Acetoin-Abbau 88
- 3.I.4.2.2.1 Cyanat-Hydratase 89
- 3.I.4.2.2.2 Formamidase 89
- 3.I.4.4 Kdp-ATPase 92
- 3.I.4.5 Begeißelung 93
- R. solanacearum, die aller 94
- 5 7 8 9 10 11 126 13 14 96
- 3.I.4.6.2 Potentielle Toxine 97
- 3.I.4.6.2.1 RTX-Toxine 97
- 3.I.4.6.2.2 Tc-Toxine 99
- eutropha iden 100
- 3.II.1.1 Strategieanpassung 101
- 3.II.1.2 Rohsequenzierung 102
- Anzahl der Sequenzläufe 103
- Sequenzlücken 103
- 3.II.1.4 Lückenschluß 104
- 3.II.2 Sequenzanalyse 106
- Deletion 107
- Gene der Methanogenese 108
- Hoch-exprimierte Gene 108
- RNA-Gene 108
- Skalierung 108
- (1998) 110
- ERGEBNISSE KAPITEL 3 111
- Methanogenese 113
- Methanol + H 113
- Msp. stadtmanae 115
- Mth. thermautotrophicus 115
- 3.II.4 CO 117
- -Reduktionsweg 117
- 3.II.5 Genomvergleiche 121
- GKxxxKxNGRT MKNK 129
- DISKUSSION KAPITEL 4 136
- R. eutropha H16 141
- R. eutropha JMP134 141
- R. solanacearum GMI1000 141
- R. metallidurans CH34 141
- R. eutropha H16 C. necator N1 143
- 4.I.10 Ausblick 144
- 4.II.3 Kommensalismus 147
- 4.II.3.1 Zellwandsynthese 148
- 4.II.3.2 Überlange ORFs 150
- 4.II.5 Ausblick 154
- ZUSAMMENFASSUNG KAPITEL 5 155
- Burkholderiaceae 155
- Msp. stadtmanae-spezifischer 157
- 6 Literaturverzeichnis 158
- Lebenslauf 186
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